3. Связывание с помощью гидрофобного "якоря"; эта структура обычно выявляется как последовательность неполярных аминокислотных остатков (например, у цитохрома 65). Некоторые мембранные белки используют в качестве якоря ковалентно связанные с ними жирные кислоты или фосфолипиды.

4. Трансмембранные белки. Одни из них пересекают мембрану только один раз (например, гликофорин), другие - несколько раз (например, лактозопермеаза; бактериородопсин).

Различиями между наружными (или периферическими) и внутренними (или интегральными) мембранными белками не задается однозначно способ их прикрепления к бислою; эти различия определяют лишь относительную силу их связывания.

Рис. 1

Различные способы прикрепления мембранных белков к мембране. Пептидный якорь (4) может находиться либо на N-, либо на С-конце молекулы. N – и С-концы трансмембранных белков (5 и 6) могут находиться как у наружной, так и у внутренней поверхности мембраны.

Похожие материалы:

Пути решения проблем
Чтобы начать глобальное восстановление нужно уменьшить доступ в атмосферу всех веществ, которые очень быстро уничтожают озон и долго там хранятся. Также мы - все люди должны это понимать и помочь природе включить процесс восстановления о ...

Строение антител и их многообразие
Основную структурную единицу молекулы антитела образуют четыре полипептидные цепи – две идентичные легкие (L-цепи, каждая примерно из 220 аминокислот) и две идентичные тяжелые (Н-цепи, каждая примерно из 440 аминокислот). Все четыре цепи ...

Кости пясти
Кости пясти – длинные, на проксимальном эпифизе имеют суставную поверхность для костей запястья и связочные бугорки на суставных поверхностях. На дистальном эпифизе – двойной суставной блок и по бокам связочные ямки. Количество костей мож ...