3. Связывание с помощью гидрофобного "якоря"; эта структура обычно выявляется как последовательность неполярных аминокислотных остатков (например, у цитохрома 65). Некоторые мембранные белки используют в качестве якоря ковалентно связанные с ними жирные кислоты или фосфолипиды.

4. Трансмембранные белки. Одни из них пересекают мембрану только один раз (например, гликофорин), другие - несколько раз (например, лактозопермеаза; бактериородопсин).

Различиями между наружными (или периферическими) и внутренними (или интегральными) мембранными белками не задается однозначно способ их прикрепления к бислою; эти различия определяют лишь относительную силу их связывания.

Рис. 1

Различные способы прикрепления мембранных белков к мембране. Пептидный якорь (4) может находиться либо на N-, либо на С-конце молекулы. N – и С-концы трансмембранных белков (5 и 6) могут находиться как у наружной, так и у внутренней поверхности мембраны.

Похожие материалы:

Способы сопряжения транспорта с энергией метаболизма
Для концентрирования веществ внутри клеток необходимо превращение равновесного процесса "облегченной" диффузии в одновекторный процесс "активного" транспорта. Для этого необходима затрата энергии, т.е. создание своего ...

Ингибиторы биосинтеза пуринов
Несколько антиметаболитов — аналогов глутамина оказывают сильное ингибирующее воздействие на биосинтез пуринов. Азасерин (О-диазо-ацетил-L-серин) выступает как антагонист глутамина, особенно в реакции 5. Диазонорлейцин ([6-диазо-5-оксо]-L ...

Сигнальная последовательность, определяющая встраивание в эндоплазматический ретикулум
У большинства белков, встроенных в мембрану эндоплазматического ретикулума или пересекающих ее, на N-конце имеется «короткоживущий» сигнальный пептид. Это сигнальная последовательность непосредственно взаимодействует по крайней мере с дву ...